Vlastnosti membránových pórů tvořených nově objeveným kolicinem FY bakterie Yersinia frederiksenii

Abstract

Koliciny jsou toxické extracelulární proteiny, které se uplatňují v mezidruhové i intradruhové konkurenci bakterií. Nově objevený kolicin FY je pórotvorný protein, objevený na Masarykově univerzitě. Je produkovaný kmenem bakterie Yersinia frederiksenii Y27601. Byla prokázána aktivita kolicinu FY proti rodu Yersinia. Porovnáním aminokyselinových sekvencí C-terminálních domén různých kolicinů bylo dokázáno, že kolicin FY je blízce příbuzný kolicinu Ib (Bosák et al., 2012). V této práci jsem se snažila vytvořit stručný a ucelený přehled o skupině kolicinů z pohledu mechanismu jejich translokace přes vnější membránu, následně přes periplazmatický prostor až k inzerci C-terminální domény kolicinu do fosfolipidové dvojvrstvy vnitřní membrány. Dalším cílem bylo obecně shrnout vlastnosti membránových pórů již prozkoumaných kolicinů a porovnat je s čerstvě naměřenými charakteristikami kolicinu FY. Klíčová slova: kolicin, Yersinia, planární lipidové membrány, membránový pór

Colicins are toxic exocellular proteins used by Gram-negative bacteria for interspecies and intraspecies competition. The colicin FY is a pore-forming protein which was recently discovered at Masaryk university. Kolicin FY is produced by strain Yersinia frederiksenii Y27601 and is active against other strains of genus Yersinia. By comparison of aminoacid sequences of C-terminal domains of selected colicins it was proved, that colicin FY is closely related to colicin Ib (Bosák et al., 2012). In this work I was trying to create brief and integrated summary about the group of colicins from the perspective of an outer membrane traslocation mechanism, overcoming the periplasmic space up to isertion of C-terminal colicin domain into the inner membrane phospholipid bilayer. Other aim of my work was to generally summarize pore properties of known colicins and compare them with recently measured characteristics of colicin FY. Keywords: colicin, Yersinia, planar lipid membranes, membrane pore