dc.contributor.advisor | Otáhal, Pavel | |
dc.creator | Hanusová, Zdeňka | |
dc.date.accessioned | 2017-04-28T01:19:30Z | |
dc.date.available | 2017-04-28T01:19:30Z | |
dc.date.issued | 2010 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/20.500.11956/39310 | |
dc.description.abstract | Palmitoylace proteinů je posttranslační modifikace, která typicky reguluje interakci proteinů s membránou; kromě toho ovšem může mít i další rozličné funkce v regulaci proteinů. Proces modifikace zahrnuje kovalentní připojení palmitátu k některému aminokyselinovému zbytku v cílovém proteinu; identita aminokyseliny pak určuje typ palmitoylace. Nejčastěji se jedná o cysteinový zbytek - v tom případě mluvíme o tzv. S-palmitoylaci. Výjimečnost tohoto typu lipidové modifikace je v reverzibilitě celého procesu, díky které je umožněna např. regulace traffickingu řady proteinů mezi jednotlivými membránovými kompartmenty a regulace jejich funkce. In vivo je palmitoylace většiny proteinů zprostředkována pomocí enzymů protein acyltransferáz, zatímco depalmitoylace je pak zajišťována enzymy acylprotein thioesterázami. Palmitoylované proteiny se vyskytují v širokém spektru buněčných typů, imunitní buňky nevyjímaje. Palmitoylace zde hraje důležitou roli, především co se týče zajištění interakce signálních proteinů s lipidovými rafty a s tím související modulaci jejich proteinové funkce. Význam má palmitoylace také jako dynamický proces, zajišťující správné určení subcelulární lokalizace proteinů. Tato práce je literárním přehledem, jehož cílem je představit palmitoylaci proteinů v širším kontextu a na příkladech... | cs_CZ |
dc.description.abstract | Protein palmitoylation is a post-translation modification, which typically regulates the protein interaction with a membrane; apart from that, it can have various functions in protein regulation. Process of this modification covers covalent attachment of palmitate to an aminoacid residue in the target protein; identity of the aminoacid than determines the palmitoylation type. Most common is modification of a cystein residue - in that case we speak about so-called S-palmitoiyation. The exceptionality of this lipid modification type is in the reversibility of the whole process; this enables for example trafficking regulation of many proteins between various membrane compartments and ragulation of proteins' function. In vivo, palmitoylation of many proteins is mediated by enzymes protein acyltransferases, while depalmitoylation is mediated by enzymes acylprotein thioesterases. Palmitoylated proteins can be identified in wide spectrum of cellular types, also in immune cells. Palmitoylation plays here an important role, especially in interaction of signal proteins with lipid rafts and the related modulation of protein's function. Significance has palmitoylation also as a dynamic process, which mediates the right identification of protein's subcellular localization. This work is a review and it's aim is... | en_US |
dc.language | Čeština | cs_CZ |
dc.language.iso | cs_CZ | |
dc.publisher | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.subject | membránový protein | cs_CZ |
dc.subject | lipidová modifikace | cs_CZ |
dc.subject | acylace | cs_CZ |
dc.subject | palmitoylace | cs_CZ |
dc.subject | Ras | cs_CZ |
dc.subject | lipidové rafty | cs_CZ |
dc.subject | imunitní systém | cs_CZ |
dc.subject | membrane protein | en_US |
dc.subject | lipid modification | en_US |
dc.subject | acylation | en_US |
dc.subject | palmitoylation | en_US |
dc.subject | Ras | en_US |
dc.subject | lipid rafts | en_US |
dc.subject | immune cells | en_US |
dc.title | Úloha palmitoylace membránových proteinů v buňkách imunitního systému | cs_CZ |
dc.type | bakalářská práce | cs_CZ |
dcterms.created | 2010 | |
dcterms.dateAccepted | 2010-09-15 | |
dc.description.department | Department of Cell Biology | en_US |
dc.description.department | Katedra buněčné biologie | cs_CZ |
dc.description.faculty | Faculty of Science | en_US |
dc.description.faculty | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
dc.identifier.repId | 79933 | |
dc.title.translated | The function of palmitoylation of membrane proteins in immune cells | en_US |
dc.contributor.referee | Pavlů, Barbora | |
dc.identifier.aleph | 001274854 | |
thesis.degree.name | Bc. | |
thesis.degree.level | bakalářské | cs_CZ |
thesis.degree.discipline | Molecular Biology and Biochemistry of Organisms | en_US |
thesis.degree.discipline | Molekulární biologie a biochemie organismů | cs_CZ |
thesis.degree.program | Special Chemical and Biological Programmes | en_US |
thesis.degree.program | Speciální chemicko-biologické obory | cs_CZ |
uk.thesis.type | bakalářská práce | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-cs | Přírodovědecká fakulta::Katedra buněčné biologie | cs_CZ |
uk.taxonomy.organization-en | Faculty of Science::Department of Cell Biology | en_US |
uk.faculty-name.cs | Přírodovědecká fakulta | cs_CZ |
uk.faculty-name.en | Faculty of Science | en_US |
uk.faculty-abbr.cs | PřF | cs_CZ |
uk.degree-discipline.cs | Molekulární biologie a biochemie organismů | cs_CZ |
uk.degree-discipline.en | Molecular Biology and Biochemistry of Organisms | en_US |
uk.degree-program.cs | Speciální chemicko-biologické obory | cs_CZ |
uk.degree-program.en | Special Chemical and Biological Programmes | en_US |
thesis.grade.cs | Velmi dobře | cs_CZ |
thesis.grade.en | Very good | en_US |
uk.abstract.cs | Palmitoylace proteinů je posttranslační modifikace, která typicky reguluje interakci proteinů s membránou; kromě toho ovšem může mít i další rozličné funkce v regulaci proteinů. Proces modifikace zahrnuje kovalentní připojení palmitátu k některému aminokyselinovému zbytku v cílovém proteinu; identita aminokyseliny pak určuje typ palmitoylace. Nejčastěji se jedná o cysteinový zbytek - v tom případě mluvíme o tzv. S-palmitoylaci. Výjimečnost tohoto typu lipidové modifikace je v reverzibilitě celého procesu, díky které je umožněna např. regulace traffickingu řady proteinů mezi jednotlivými membránovými kompartmenty a regulace jejich funkce. In vivo je palmitoylace většiny proteinů zprostředkována pomocí enzymů protein acyltransferáz, zatímco depalmitoylace je pak zajišťována enzymy acylprotein thioesterázami. Palmitoylované proteiny se vyskytují v širokém spektru buněčných typů, imunitní buňky nevyjímaje. Palmitoylace zde hraje důležitou roli, především co se týče zajištění interakce signálních proteinů s lipidovými rafty a s tím související modulaci jejich proteinové funkce. Význam má palmitoylace také jako dynamický proces, zajišťující správné určení subcelulární lokalizace proteinů. Tato práce je literárním přehledem, jehož cílem je představit palmitoylaci proteinů v širším kontextu a na příkladech... | cs_CZ |
uk.abstract.en | Protein palmitoylation is a post-translation modification, which typically regulates the protein interaction with a membrane; apart from that, it can have various functions in protein regulation. Process of this modification covers covalent attachment of palmitate to an aminoacid residue in the target protein; identity of the aminoacid than determines the palmitoylation type. Most common is modification of a cystein residue - in that case we speak about so-called S-palmitoiyation. The exceptionality of this lipid modification type is in the reversibility of the whole process; this enables for example trafficking regulation of many proteins between various membrane compartments and ragulation of proteins' function. In vivo, palmitoylation of many proteins is mediated by enzymes protein acyltransferases, while depalmitoylation is mediated by enzymes acylprotein thioesterases. Palmitoylated proteins can be identified in wide spectrum of cellular types, also in immune cells. Palmitoylation plays here an important role, especially in interaction of signal proteins with lipid rafts and the related modulation of protein's function. Significance has palmitoylation also as a dynamic process, which mediates the right identification of protein's subcellular localization. This work is a review and it's aim is... | en_US |
uk.file-availability | V | |
uk.publication.place | Praha | cs_CZ |
uk.grantor | Univerzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra buněčné biologie | cs_CZ |
dc.identifier.lisID | 990012748540106986 | |